云芝栓孔菌（变色栓菌）SHMCCD66214-苏云金芽孢杆菌SHMCCD50832ivcas7.00399-桃色枝顶孢

在人体口腔中，存在着一种具有重要生理功能的小分子蛋白质——Histatin 5。

在分子生物学和生物技术领域，大肠杆菌DNA聚合酶I大片段（Klenow Fragment）是一种极为重要的工具酶，以其多功能性和高效性在DNA修复、合成和克隆等实验中发挥着关键作用。 大肠杆菌DNA聚合酶I大片段的特性 大肠杆菌DNA聚合酶I大片段是通过蛋白酶处理DNA聚合酶I得到的酶片段，保留了聚合酶和3'→5'外切酶活性，但缺乏5'→3'外切酶活性。这种酶的聚合活性使其能够以单链DNA为模板，合成互补的DNA链，从而实现DNA的修复和合成。同时，其3'→5'外切酶活性能够去除DNA末端的核苷酸，帮助修复DNA损伤和制备平末端。 广泛的应用 大肠杆菌DNA聚合酶I大片段在分子生物学研究中具有广泛的应用。例如，在DNA克隆实验中，它被用于平末端连接，通过填补DNA片段的凹端或去除末端的多余核苷酸，制备适合连接的平末端。在DNA测序中，Klenow片段能够合成标记的DNA片段，用于后续的序列分析。此外，它还被用于DNA探针的合成，通过在DNA末端添加标记核苷酸，制备用于杂交实验的探针。

它是一种含有28个氨基酸的肽，通过其独特的酰化修饰（Ser3上的辛酰基）发挥生物活性。

钙调蛋白（Calmodulin, CaM）是一种广泛存在于真核细胞中的钙结合蛋白，它在细胞内多种生理过程中发挥着关键的调节作用。CaM能够与多种靶蛋白结合，从而调节其活性，参与细胞信号传导、基因表达、细胞周期调控等重要过程。Calmodulin Binding Peptide 1（CaM结合肽1）是一种能够特异性结合CaM的短肽，它在研究CaM的生物学功能和相互作用机制中具有重要的应用价值。 CaM结合肽1的结构与特性 CaM结合肽1通常由一段特定的氨基酸序列组成，这些序列能够与CaM的特定结构域发生特异性相互作用。这种结合依赖于CaM的钙离子结合状态，当CaM结合钙离子后，其构象发生改变，从而暴露出能够与CaM结合肽1相互作用的位点。CaM结合肽1的设计往往基于已知的CaM靶蛋白的结合序列，通过模拟这些序列来实现与CaM的高效结合。 在细胞信号传导中的作用 CaM结合肽1在研究CaM介导的细胞信号传导中具有重要作用。通过与CaM结合，CaM结合肽1可以阻断CaM与其天然靶蛋白的相互作用，从而抑制CaM依赖的信号通路。

这种酶可以降解各种形式的DNA和RNA，包括双链、单链、线状、环状等。

NOV（Nephroblastoma Overexpressed）是一种分泌性蛋白，最初在Wilms瘤（一种儿童肾脏肿瘤）中被发现。它在细胞生长、分化和组织发育中发挥着重要作用。NOV蛋白通过调节细胞外基质的组成和细胞信号传导，影响细胞的行为和功能。 NOV的功能与机制 NOV的主要功能是调节细胞生长和分化。它通过与细胞外基质中的其他蛋白相互作用，影响细胞的黏附、迁移和增殖。NOV蛋白还能够调节细胞内的信号通路，如Wnt和TGF-β信号通路，从而影响细胞的命运决定和组织形态发生。 NOV在胚胎发育过程中发挥重要作用，特别是在肾脏和泌尿系统的发育中。它通过调节细胞的增殖和分化，促进组织的形成和功能维持。此外，NOV在成体组织中也具有重要的生理功能，特别是在组织修复和再生过程中。 NOV在疾病中的作用 NOV的异常表达与多种疾病相关，包括肿瘤和发育性疾病。在某些肿瘤中，NOV的表达水平异常升高，可能促进肿瘤细胞的增殖和侵袭。例如，在Wilms瘤中，NOV的高表达与肿瘤的恶性程度相关。在其他肿瘤中，NOV的表达水平变化也可能影响肿瘤的进展和预后。

在大鼠中，CGRP 的研究为我们理解其在疼痛感知和血管调节中的作用提供了重要线索。

BRD1（Bromodomain-containing protein 1）是一种含有溴结构域的蛋白质，广泛参与基因表达调控、染色质重塑以及细胞周期控制等重要生物学过程。BRD1通过识别和结合组蛋白上的乙酰化位点，调节基因的转录活性，从而影响细胞的生理功能和病理状态。 BRD1的功能与结构 BRD1蛋白包含多个功能域，其中溴结构域是其关键功能区域之一。溴结构域能够特异性地识别组蛋白上的乙酰化赖氨酸残基，从而调控基因的转录。BRD1的溴结构域在基因表达调控中发挥着重要作用，尤其是在应激反应和细胞周期调控中。BRD1通过与乙酰化组蛋白的结合，招募其他转录因子和染色质重塑复合物，从而调节基因的转录活性。 BRD1 (561-668aa)的功能片段 BRD1 (561-668aa) 是BRD1蛋白的一个关键功能片段，包含了溴结构域的核心区域。这个片段在基因表达调控中具有重要作用，尤其是在识别和结合组蛋白上的乙酰化位点方面。研究表明，BRD1 (561-668aa) 能够高效地结合乙酰化组蛋白，从而调节基因的转录活性。

LIX还参与调节血管内皮细胞的通透性，促进炎症细胞的外渗，加速炎症部位的修复过程。

人类生长素释放肽（Ghrelin）是一种由胃和胰腺产生的肽类激素，最初因其在刺激生长激素（GH）分泌中的作用而被发现。然而，随着研究的深入，Ghrelin在调节食欲、能量平衡和代谢中的关键作用逐渐被揭示，使其成为内分泌学和营养学研究的热点。 Ghrelin的发现与结构 Ghrelin于1999年被首次发现，其名称来源于“ghre”（生长激素释放）这一词根。它是一种含有28个氨基酸的肽，通过其独特的酰化修饰（Ser3上的辛酰基）发挥生物活性。这种酰化修饰对于Ghrelin与其受体GHSR-1a的结合至关重要。 在食欲调节中的作用 Ghrelin是目前已知的唯一一种能够刺激食欲的胃肠激素。它主要由胃的X/A样细胞分泌，其水平在进食前升高，进食后迅速下降。这种模式表明Ghrelin在引发饥饿感和促进进食行为中起着重要作用。通过与下丘脑中的GHSR-1a受体结合，Ghrelin能够激活促食欲神经元，从而增加食物摄入。 对代谢的影响 除了调节食欲，Ghrelin还参与能量代谢的调节。研究表明，Ghrelin能够影响脂肪组织的分布和脂肪分解过程。

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人源内皮抑素（Endostatin）是一种由胶原蛋白Ⅷ降解产生的内源性抗血管生成因子，因其在抑制肿瘤血管生成和肿瘤生长中的重要作用而备受关注。内皮抑素的发现为癌症治疗提供了新的策略和靶点。 内皮抑素的结构与功能 内皮抑素是一种由184个氨基酸组成的多肽，分子量约为20kDa。它通过抑制内皮细胞的增殖、迁移和管腔形成，发挥抗血管生成的作用。内皮抑素主要通过与细胞表面的受体结合，激活下游信号通路，从而抑制血管内皮细胞的活性。其作用机制涉及多种信号通路，包括抑制PI3K-Akt信号通路和激活p38 MAPK信号通路。 内皮抑素在抗肿瘤中的作用 内皮抑素在肿瘤治疗中具有显著的潜力。肿瘤的生长和转移依赖于新生血管的形成，而内皮抑素能够有效抑制肿瘤血管生成，从而限制肿瘤的生长和扩散。在多种肿瘤模型中，内皮抑素的治疗显著减少了肿瘤的体积和重量。此外，内皮抑素与其他抗癌药物联合使用时，能够增强治疗效果，减少药物剂量和副作用。 内皮抑素在其他疾病中的作用 除了在肿瘤治疗中的应用，内皮抑素在其他疾病中也显示出潜在的治疗价值。例如，在视网膜血管病变中，内皮抑素能够抑制异常血管的生成，减轻视网膜病变。

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