树粉孢-土星拟威尔酵母土星变种SHMCCD56982-宽雄腐霉SHMCCD64546

Ultra-Long DNA Polymerase在扩增超长片段时表现出色，能够显著提高产物的产量

CA125（癌抗原125）是一种高分子量的糖蛋白，最初被发现并用于卵巢癌的诊断。它主要由卵巢上皮细胞分泌，但在多种妇科疾病和恶性肿瘤中表达水平显著升高，尤其是卵巢癌。CA125已成为临床上最常用的卵巢癌标志物之一，广泛用于疾病的诊断、监测治疗效果以及预测复发。Biotinylated Human CA125（生物素标记的人CA125）作为一种创新的实验工具，为CA125的基础研究和临床应用提供了强大的技术支持。 生物素标记的CA125蛋白结合了生物素的高亲和力特性和重组蛋白的高纯度和特异性。生物素与链霉亲和素（streptavidin）的结合极为稳定，这种特性使得生物素标记的CA125能够用于多种高灵敏度的检测和分析方法。通过与链霉亲和素偶联的荧光探针或磁珠结合，研究人员可以快速检测和分离CA125，从而实现对卵巢癌及其他相关疾病标志物的精准识别和分析。 在实际应用中，Biotinylated Human CA125可用于多种研究场景。例如，在基础研究中，该蛋白可用于研究CA125在卵巢癌细胞中的表达水平、分泌机制以及与肿瘤生物学行为的相关性。

Leucokinin VIII（亮激肽VIII）是一种从蟑螂头部提取物中分离得到的利尿八肽。

重组生物素化人CD40配体蛋白（Recombinant Biotinylated Human CD40 Ligand Protein）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于免疫学、肿瘤学和自身免疫性疾病的研究中。CD40配体（CD40L，也称为CD154）是一种共刺激分子，主要表达于活化的T细胞表面，通过与CD40结合，调节免疫细胞的活化、增殖和细胞因子分泌。 CD40配体的功能与作用 CD40配体在免疫系统中发挥着关键的调节作用。它通过与CD40结合，激活B细胞、树突状细胞和巨噬细胞等免疫细胞，促进免疫反应的启动和维持。CD40配体与CD40的相互作用对于T细胞依赖性B细胞的活化和抗体产生至关重要。此外，CD40配体还参与调节免疫细胞的黏附、迁移和细胞毒性T细胞的活性。在肿瘤免疫中，CD40配体的激活能够增强抗肿瘤免疫反应，促进肿瘤细胞的清除。 重组生物素化CD40配体蛋白的优势 重组生物素化人CD40配体蛋白通过生物工程技术生产，融合了生物素标签。

在内分泌系统方面，PRP 的作用机制尚不完全清楚，但有研究表明它可能影响激素的分泌。

Recombinant Biotinylated Cynomolgus Siglec-10 Protein, His-Avi Tag（生物素标记的食蟹猴Siglec-10蛋白，带组氨酸和生物素酰化标签）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，为研究免疫调节、炎症反应以及相关疾病机制提供了重要的工具。Siglec-10（唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素10）是一种免疫调节分子，主要表达于髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞）和某些内皮细胞表面，参与调节免疫细胞的激活、细胞间信号传导以及免疫耐受。 Siglec-10通过识别细胞表面的唾液酸化糖链，传递抑制性信号，调节免疫细胞的活化状态。在免疫系统中，Siglec-10的高表达通常与免疫抑制相关，例如在某些自身免疫疾病和肿瘤微环境中，Siglec-10的异常表达可能导致免疫细胞的功能失调，影响疾病的进展。因此，Siglec-10被认为是免疫调节和疾病治疗的潜在靶点。 生物素标记技术为Siglec-10的研究提供了强大的支持。

研究表明，Persephin在脑缺血损伤后的神经保护中发挥重要作用。

Recombinant Human GCP-2（重组人粒细胞趋化蛋白-2），也称为CXCL6，是一种重要的CXC趋化因子。它最初是从MG-63骨肉瘤细胞系中分离出来的，主要作为中性粒细胞的趋化因子。GCP-2通过与CXCR1和CXCR2受体结合，发挥其趋化和激活中性粒细胞的作用。 生物学功能 GCP-2在免疫反应中扮演着关键角色。它不仅能够吸引和激活中性粒细胞，还具有抗菌活性，能够对抗革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌。这种抗菌活性在局部感染中尤为重要，有助于增强先天免疫反应。此外，GCP-2还具有促血管生成的特性，这可能与炎症部位的血管新生有关。 重组蛋白的应用 重组人GCP-2蛋白的生产利用基因工程技术，确保了其高纯度和生物活性。这种重组蛋白广泛用于实验室研究，包括免疫印迹、酶联免疫吸附实验和功能检测。在临床应用方面，GCP-2的抗菌和趋化特性使其成为开发新型抗感染药物和免疫调节剂的潜在候选物。 研究与挑战 尽管GCP-2的生物学功能已被广泛研究，但其在不同病理状态下的具体作用机制仍需进一步探索。例如，GCP-2在炎症和感染中的作用需要更深入的研究，以开发出更有效的治疗策略。

SHU 9119是一种高效的黑皮质素受体拮抗剂和部分激动剂，具有重要的生物活性和研究价值。

Calmodulin-Dependent Protein Kinase II (CaMKII) 是一种重要的钙调蛋白依赖性激酶，在细胞内信号转导中发挥关键作用。CaMKII参与调节多种生理过程，包括神经传导、肌肉收缩、细胞存活和基因表达。其中，CaMKII的290-309片段因其在激酶活性调节中的重要作用而备受关注。 CaMKII的功能 CaMKII是一种多功能的丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶，广泛存在于哺乳动物的细胞中。它通过与钙调蛋白（CaM）结合被激活，进而磷酸化多种靶蛋白，调节细胞内的信号传导。CaMKII在神经系统中尤为重要，参与学习、记忆和突触可塑性。此外，它还调节心肌细胞的收缩和心脏节律，维持心血管系统的正常功能。 290-309片段的关键作用 CaMKII的290-309片段位于其自抑制结构域中，这一区域对于CaMKII的活性调节至关重要。在未被激活时，CaMKII的自抑制结构域会抑制其激酶活性。当细胞内钙离子浓度升高时，钙调蛋白与CaMKII结合，解除自抑制结构域的抑制作用，从而激活CaMKII。 研究表明，290-309片段的磷酸化状态直接影响CaMKII的活性。

高灵敏度：对核酸的迁移影响小，信噪比高，荧光信号强，背景信号低。

HVEM（Herpes Virus Entry Mediator）是一种共刺激分子，属于肿瘤坏死因子受体超家族。它在免疫系统中发挥着重要的调节作用，参与T细胞的激活、细胞凋亡以及免疫细胞间的相互作用。HVEM-Fc是一种融合蛋白，由HVEM的胞外域与人IgG1的Fc段融合而成，广泛用于研究HVEM的功能和机制。 HVEM的功能与机制 HVEM的主要功能是调节免疫细胞的活化和相互作用。它能够与多种配体结合，包括LIGHT、Lymphotoxin-α（LT-α）和BTLA等。这些配体在免疫反应中发挥不同的作用，HVEM通过与它们结合，调节T细胞的激活、细胞凋亡和免疫细胞间的信号传导。 HVEM在免疫调节中的作用机制主要体现在以下几个方面： T细胞激活：HVEM与LIGHT结合，能够促进T细胞的激活和增殖。 细胞凋亡：HVEM与LT-α结合，能够诱导细胞凋亡，从而调节免疫反应的强度。 免疫细胞间的相互作用：HVEM与BTLA结合，能够调节免疫细胞间的信号传导，维持免疫系统的平衡。 HVEM-Fc的应用 HVEM-Fc作为一种融合蛋白，广泛用于研究HVEM的功能和机制。

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