柠檬小链孢菌-网孢麻孢菌-红曲霉

通过重组技术生产的HGFR，能够以高度纯化和标准化的形式用于实验研究。

重组人Nectin-3蛋白（Recombinant Human Nectin-3）是一种在细胞黏附、病毒入侵及肿瘤微环境研究中备受关注的免疫球蛋白样分子。Nectin-3（又称CD113或PRR3）属于Nectin家族，为Ⅰ型跨膜糖蛋白，胞外区含三个Ig样结构域，可通过钙非依赖性同嗜或异嗜结合与Nectin-1/-2/-4及Afadin等伙伴相互作用，介导上皮细胞间黏附、细胞极性建立及突触形成。重组版本通常采用HEK293真核表达系统，保留天然糖基化与构象，确保高亲和力结合活性。 在病毒感染领域，Nectin-3被证实是单纯疱疹病毒-2（HSV-2）及某些肠道病毒的共受体，重组蛋白可用于构建病毒入侵阻断模型，筛选中和抗体或竞争性抑制剂。在肿瘤学中，Nectin-3在多种实体瘤高表达，通过调控PD-L1定位及T细胞功能参与免疫逃逸；其可溶性重组片段可逆转T细胞耗竭，增强免疫检查点抑制剂疗效。此外，Nectin-3-Fc融合蛋白已被用于捕获循环肿瘤细胞，提升液体活检灵敏度。

通过调节 IL - 36RA 的活性，可以有效控制炎症反应，减轻组织损伤，促进疾病缓解。

在生物医学研究中，TGF-β3（转化生长因子β3）作为一种重要的细胞因子，参与了细胞增殖、分化、凋亡以及免疫调节等多种生理过程。其在胚胎发育、组织修复和肿瘤发生等过程中发挥着关键作用。重组生物素化人潜伏TGF-β3蛋白（His Tag）的开发，为深入研究TGF-β3的功能及其在疾病中的作用提供了有力的工具。 TGF-β3在体内以潜伏形式存在，通过与潜伏相关肽（LAP）结合形成潜伏复合物。这种潜伏复合物在特定条件下被激活，释放出活性TGF-β3，从而启动细胞信号通路。重组生物素化人潜伏TGF-β3蛋白通过生物技术手段制备，其生物素化修饰使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。这种特性使得该蛋白在实验中能够高效地与其他分子相互作用，便于研究人员进行深入的分子间相互作用研究。 在细胞信号传导研究中，重组生物素化人潜伏TGF-β3蛋白可用于探索潜伏TGF-β3的激活机制，以及这种激活如何影响细胞的生物学行为。

EDTA成分可有效螯合电泳缓冲液中的二价金属离子，防止RNA在电泳过程中被降解，从而确保RNA的完整

重组人NKG2A&CD94异源二聚体蛋白（Recombinant Human NKG2A&CD94 Protein, mFc Tag）是解析NK细胞抑制信号、开发免疫检查点抑制剂的核心试剂。NKG2A与CD94在NK细胞表面以钙依赖性方式组装成抑制性受体，识别HLA-E后通过ITIM基序传递“别杀我”信号，阻止NK细胞及细胞毒性T细胞过度活化。mFc标签（小鼠IgG2a Fc）融合于CD94胞外C端，不仅赋予蛋白高稳定性与天然二聚化构象，还可通过Protein A/G一步纯化获得>95 %纯度，并兼容小鼠体内实验，显著降低免疫原性。 该复合物采用HEK293真核表达系统，保留天然糖基化与构象，适用于：① SPR/BLI测定抗NKG2A抗体（如Monalizumab）亲和力；② 流式细胞术检测肿瘤患者外周血NK细胞HLA-E/NKG2A-CD94轴活性；③ 体外细胞毒性实验，评估阻断剂对NK细胞杀伤的增强效果。临床前研究表明，阻断NKG2A-CD94可逆转肿瘤微环境免疫抑制，与PD-1抑制剂联用显著抑制实体瘤生长。

重组食蟹猴ALK-1可用于研究其在肿瘤细胞中的表达调控机制，以及与肿瘤微环境的相互作用。

重组人类CD4蛋白（Recombinant Human CD4）是一种在免疫学研究和艾滋病治疗中极具价值的工具。CD4是一种共受体，主要表达于T细胞表面，是T细胞识别抗原和与抗原呈递细胞（APCs）相互作用的关键分子。由于其在免疫系统中的核心作用，CD4已成为研究免疫反应和艾滋病治疗的重要靶点。 CD4的功能与作用 CD4在免疫系统中发挥着关键作用。它通过与主要组织相容性复合体II类分子（MHC II）结合，帮助T细胞识别并结合抗原呈递细胞表面的抗原肽。这一过程对于启动和调节T细胞介导的免疫反应至关重要。此外，CD4还通过与细胞因子受体相互作用，调节T细胞的活化、增殖和分化。 然而，CD4在艾滋病（AIDS）的发病机制中也起着重要作用。人类免疫缺陷病毒（HIV）通过与CD4结合进入T细胞，导致T细胞的破坏和免疫系统的崩溃。因此，CD4不仅是HIV感染的关键靶点，也是艾滋病治疗的重要靶点之一。 重组蛋白的应用 重组人类CD4蛋白的制备采用了先进的基因工程技术。通过将CD4基因克隆到表达载体中，并在宿主细胞中高效表达，再经过纯化，获得高纯度且具有生物活性的重组蛋白。

GPC3通过与多种生长因子和细胞外基质成分相互作用，调节细胞的增殖、迁移和凋亡。

单核细胞趋化蛋白-1（MCP-1，也称为CCL2）是一种重要的趋化因子，属于CC趋化因子家族。它在免疫系统中发挥着关键作用，主要通过调节免疫细胞的迁移和激活来维持免疫平衡。MCP-1广泛存在于多种细胞和组织中，包括单核细胞、巨噬细胞、内皮细胞和成纤维细胞等。 MCP-1的结构与功能 MCP-1是一种小分子蛋白，由76个氨基酸组成，分子量约为8.8kDa。它通过与特定的G蛋白偶联受体CCR2结合，发挥其生物学功能。MCP-1的受体CCR2主要表达在单核细胞、巨噬细胞和某些T细胞亚群上。 在免疫细胞迁移中的作用 MCP-1在免疫细胞的迁移中起着重要作用。它能够吸引单核细胞、巨噬细胞和某些T细胞亚群向炎症部位迁移，从而增强免疫反应。例如，在感染或组织损伤时，MCP-1的释放能够引导免疫细胞迅速到达受损组织，发挥免疫监视和清除功能。 在炎症反应中的作用 MCP-1不仅促进免疫细胞的迁移，还参与调节炎症反应。它能够增强单核细胞和巨噬细胞的吞噬能力，促进其对病原体和受损细胞的清除。此外，MCP-1还能够调节T细胞的活化和分化，影响免疫反应的类型和强度。

在非感染性炎症如缺血再灌注损伤中，GCP-2也能调节炎症细胞的募集，减轻组织损伤。

在肿瘤免疫治疗和免疫学研究领域，Recombinant Biotinylated Mouse PD-L1（重组生物素化小鼠PD-L1）正成为探索PD-L1功能和相关疾病机制的重要工具。 PD-L1（程序性死亡配体1）是一种共抑制分子，主要表达在肿瘤细胞、抗原呈递细胞（APCs）和某些正常组织细胞表面。它通过与T细胞上的PD-1结合，抑制T细胞的活化和增殖，从而促进肿瘤细胞的免疫逃逸。PD-L1在多种肿瘤（如肺癌、黑色素瘤、肾癌等）中的高表达与不良预后密切相关，使其成为肿瘤免疫治疗的重要靶点。近年来，针对PD-L1的免疫检查点抑制剂在临床治疗中取得了显著的疗效，为肿瘤患者带来了新的希望。 重组生物素化技术为PD-L1蛋白的研究带来了新的突破。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得重组生物素化小鼠PD-L1蛋白可以方便地与链霉亲和素标记的探针或检测工具结合，实现对PD-L1蛋白的精准定位、定量分析以及与其他生物分子的相互作用研究。这种技术不仅提高了实验的灵敏度和特异性，还为多维度的细胞和分子研究提供了可能。

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