中国农大湖积物杆菌-绳状篮状菌SHMCCD62351-酿酒酵母SHMCCD54291

在免疫系统中，CD24与多种免疫细胞的相互作用密切相关，能够调节免疫反应的强度和方向。

Fibrinogen Binding Inhibitor Peptide 是一种由 12 个氨基酸组成的多肽（HHLGGAKQAGDV），源自纤维蛋白原γ链的羧基末端序列（γ400-411）。这种多肽能够特异性地结合并抑制血小板糖蛋白 IIb/IIIa（GPIIb/IIIa）受体，从而阻止纤维蛋白原、纤维连接蛋白和 von Willebrand 因子与血小板的结合。 作用机制 在血液凝固过程中，血小板通过 GPIIb/IIIa 受体与纤维蛋白原结合，形成血小板聚集，进而促进血凝块的形成。Fibrinogen Binding Inhibitor Peptide 通过与 GPIIb/IIIa 受体的特异性结合，阻断这一过程，从而抑制血小板聚集和血凝块的形成。 临床应用与研究价值 Fibrinogen Binding Inhibitor Peptide 在研究血小板聚集和凝血机制方面具有重要价值。它被广泛用于体外实验，以研究血小板激活和聚集的分子机制。此外，这种多肽还被用于开发新型抗凝血药物，这些药物能够通过抑制 GPIIb/IIIa 受体的活性，减少血小板聚集，预防血栓形成。

重组小鼠 VEGF120 蛋白广泛应用于细胞培养、分化研究和功能性实验中。

成纤维细胞生长因子16（FGF-16）是成纤维细胞生长因子（FGF）家族的重要成员，属于FGF9亚家族。它是一种肝素结合生长因子，具有广泛的生物学功能，包括细胞增殖、分化、胚胎发育、组织修复以及肿瘤发生。 结构与功能 FGF-16由207个氨基酸组成，其核心结构域包含120个氨基酸的FGF结构域，这一结构域使得FGF-16能够与其他FGF家族成员共享相似的三级结构。FGF-16主要通过激活成纤维细胞生长因子受体（FGFR）来发挥作用，特别是FGFR4。它在多种组织中表达，包括心脏、棕色脂肪组织和神经系统。 在生理过程中的作用 FGF-16在胚胎发育和组织修复中扮演着关键角色。在胚胎时期，FGF-16主要分布在心内膜和心外膜，能够促进心肌细胞的增殖和心脏的发育。此外，FGF-16还参与脑部和耳部的发育，促进神经元和少突胶质细胞的分化。在棕色脂肪组织中，FGF-16能够促进细胞的增殖。 与疾病的关联 FGF-16的异常表达与多种疾病相关。在卵巢癌中，FGF-16的表达显著增加，它通过激活MAPK信号通路促进癌细胞的增殖和侵袭行为。

这些细胞在组织修复和再生过程中起着至关重要的作用。

重组人肾素蛋白（Recombinant Human Renin Protein）是一种重要的酶，属于天冬氨酸蛋白酶家族。它主要由肾脏的近曲小管细胞分泌，参与调节血压和体液平衡。 生物学功能 肾素是肾素-血管紧张素-醛固酮系统（RAAS）的关键组成部分，该系统在调节血压和体液平衡中起着核心作用。当血压或血钠水平下降时，肾素分泌增加。肾素在血液中循环，作用于肝脏分泌的血管紧张素原，将其转化为血管紧张素I。随后，血管紧张素I在肺部的血管紧张素转换酶（ACE）作用下进一步转化为血管紧张素II，这是一种强效的血管收缩剂。血管紧张素II通过收缩血管、增加醛固酮分泌以及刺激口渴反射，最终导致血压升高。 临床应用 由于肾素在血压调节中的关键作用，其抑制剂被用于治疗高血压。通过抑制肾素的活性，可以减少血管紧张素II的生成，从而降低血压。此外，肾素的活性还与某些心血管疾病和肾脏疾病相关，因此肾素及其抑制剂也是这些疾病研究的重要对象。 重组蛋白的制备与应用 重组人肾素蛋白通常通过基因工程技术在大肠杆菌或哺乳动物细胞中表达，纯度可达95%以上。其结构和功能与天然肾素相似，可用于研究RAAS的生理和病理机制。

在生理状态下，胰岛素受体的磷酸化和信号传导是维持血糖稳态的关键机制。

在免疫学和疾病研究领域，Siglec-10（唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素10）作为一种重要的免疫调节分子，在免疫细胞的识别、信号传导以及多种疾病的发生和发展中扮演着关键角色。重组生物素化人Siglec-10 (R119A)蛋白（His-Avi Tag）的开发，为深入研究Siglec-10的功能及其在疾病中的作用提供了强大的工具。 Siglec-10主要表达于髓系细胞，如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞，参与调节免疫细胞的活化和抑制。它通过识别细胞表面的唾液酸化糖链，介导免疫细胞间的相互作用和信号传导。Siglec-10的异常表达与多种疾病相关，包括自身免疫性疾病、炎症性疾病和某些肿瘤。因此，研究Siglec-10的机制和功能对于理解免疫调节和疾病发生具有重要意义。 重组生物素化人Siglec-10 (R119A)蛋白通过生物技术手段制备，其His-Avi Tag设计便于纯化和检测，保证了蛋白的高纯度和稳定性。生物素化修饰则使其能够与链霉亲和素（streptavidin）等具有极高亲和力的分子结合，从而实现精准的靶向和检测。

链霉亲和素的发现和应用，为生物科学研究和医学诊断带来了革命性的变化。

δ-Sleep Inducing Peptide (DSIP) 是一种由9个氨基酸组成的神经肽，最初因其能够诱导深度睡眠而得名。DSIP 的氨基酸序列为 Trp-Ala-Gly-Gly-Asp-Ala-Ser-Gly-Glu，分子量约为850道尔顿。这种肽在大脑、下丘脑、垂体以及多种外周器官和体液中均有发现。 作用机制 DSIP 的作用机制复杂多样，涉及多个生理过程。在大脑中，DSIP 可能通过激活NMDA受体发挥作用。此外，DSIP 还能通过α1受体刺激大鼠的乙酰转移酶活性。在内分泌调节方面，DSIP 能够降低基础促肾上腺皮质激素水平并阻断其释放，同时刺激黄体生成素（LH）、生长激素释放激素和生长激素的分泌。 生理功能 DSIP 在多种生理过程中发挥重要作用。它能够作为一种应激限制因子，调节体温，缓解低体温，并具有抗氧化作用。此外，DSIP 还能调节血压和心肌收缩。在睡眠调节方面，DSIP 被认为可以促进慢波睡眠（SWS）并抑制快速眼动睡眠（REM），尽管这一作用在不同研究中存在争议。

在现代免疫学研究中，荧光标记的蛋白质已成为揭示细胞表面分子功能和细胞间相互作用的重要工具。

在免疫学和炎症研究领域，Recombinant Biotinylated Mouse IL-17A（重组生物素化小鼠IL-17A）正成为探索IL-17A功能和相关疾病机制的重要工具。 IL-17A是一种重要的细胞因子，主要由Th17细胞分泌，在免疫反应和炎症过程中发挥关键作用。它通过与IL-17受体结合，激活下游信号通路，促进炎症因子的产生和细胞的活化。IL-17A在多种自身免疫疾病（如银屑病、类风湿性关节炎等）和慢性炎症性疾病中表达异常，使其成为疾病治疗的潜在靶点。 重组生物素化技术为IL-17A蛋白的研究带来了新的突破。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得重组生物素化小鼠IL-17A蛋白可以方便地与链霉亲和素标记的探针或检测工具结合，实现对IL-17A蛋白的精准定位、定量分析以及与其他生物分子的相互作用研究。这种技术不仅提高了实验的灵敏度和特异性，还为多维度的细胞和分子研究提供了可能。 利用重组生物素化小鼠IL-17A蛋白，研究人员可以深入探究IL-17A在免疫反应和炎症中的作用机制。

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