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在犬类的关节炎模型中，研究TNF-α的作用有助于开发新的诊断方法和治疗药物。

成纤维细胞生长因子8a（FGF-8a）是成纤维细胞生长因子（FGF）家族的重要成员，广泛参与细胞增殖、分化、迁移和存活等过程。FGF-8a在胚胎发育、组织修复和癌症发生中发挥着关键作用，是生物医学研究中的重要对象。 FGF-8a的结构与功能 FGF-8a是一种小分子多肽，由208个氨基酸组成，具有高度的保守性和生物活性。它通过与成纤维细胞生长因子受体（FGFR）结合，激活一系列细胞内信号通路，如Ras-MAPK、PI3K-Akt和PLC-γ通路，从而促进细胞的增殖和分化。FGF-8a还能够调节细胞外基质的合成和重塑，对组织的形成和修复具有重要作用。 在胚胎发育中的作用 FGF-8a在胚胎发育过程中发挥着关键作用。它能够促进细胞的增殖和迁移，对器官的形成和发育至关重要。例如，在胚胎干细胞（ESC）中，FGF-8a能够维持干细胞的自我更新能力，同时促进其向特定细胞类型的分化。此外，FGF-8a还参与神经系统的发育，对神经细胞的增殖和分化具有重要影响。 在组织修复中的作用 FGF-8a在组织修复和再生中也发挥着重要作用。

EPCR的结合不仅提高了APC的稳定性，还促进了其与因子Va和VIIIa的相互作用，从而更有效地抑制

Siglec-2（唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素-2），也被称为CD22，是一种主要表达于B细胞表面的免疫调节分子。它通过识别糖基化的配体，调节B细胞的活化、增殖和免疫反应。近年来，Siglec-2因其在自身免疫疾病和某些血液系统恶性肿瘤中的异常表达而受到广泛关注。Biotinylated Human Siglec-2（生物素标记的人Siglec-2蛋白）作为一种创新的实验工具，为深入研究Siglec-2的功能及其在疾病中的作用提供了强大的技术支持。 Siglec-2的功能与作用机制 Siglec-2通过识别糖基化的配体，传递抑制性信号，调节B细胞的活化和免疫反应。在正常生理条件下，Siglec-2有助于维持B细胞的免疫耐受，防止过度免疫反应。然而，在某些自身免疫疾病（如系统性红斑狼疮）和血液系统恶性肿瘤（如非霍奇金淋巴瘤）中，Siglec-2的异常表达或功能失调与疾病的发生和发展密切相关。因此，Siglec-2已成为这些疾病研究和治疗的重要靶点。 生物素标记的Siglec-2蛋白的优势 生物素标记的Siglec-2蛋白结合了生物素的高亲和力特性和重组蛋白的高纯度和特异性。

白细胞介素 - 21（IL - 21）是一种在免疫系统中发挥着复杂且重要调节作用的细胞因子。

VIR-165是一种修饰形式的病毒抑制肽（Virus Inhibitory Peptide, VIRIP），它通过结合HIV-1病毒的gp41亚基融合肽，阻止病毒进入宿主细胞的靶膜，从而发挥抗病毒作用。这种肽对应于人α1-抗胰蛋白酶C末端区域的第353至372位氨基酸残基，是人体中最丰富的丝氨酸蛋白酶抑制剂。 作用机制 VIR-165通过特异性结合HIV-1的gp41亚基融合肽，阻止其插入宿主细胞膜，进而抑制病毒进入细胞。这一机制使其能够有效抑制多种HIV-1毒株，特别是在病毒进入宿主细胞的早期阶段。与融合抑制剂T20相比，VIR-165的作用步骤虽有重叠，但并不完全相同，部分对T20耐药的突变株也可能对VIR-165产生交叉耐药。 研究与应用 VIR-165在抗HIV-1研究中显示出广泛的抑制活性，对多种HIV-1毒株均有效。其研究还涉及联合治疗应用的潜力，以及对不同HIV-1亚型的抑制效果差异。此外，VIR-165的结构稳定性对其生物活性至关重要，其6位和11位的半胱氨酸形成的二硫键有助于维持其空间结构。

Recombinant Canine TNF-α在犬类疾病模型的研究中具有重要价值。

重组生物素化人FGFR2β（IIIb）蛋白（Recombinant Biotinylated Human FGFR2β (IIIb) Protein, His-Avi Tag）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于细胞发育、组织再生以及疾病机制的研究中。FGFR2（成纤维细胞生长因子受体2）是FGF信号通路的关键受体之一，参与细胞增殖、分化、迁移和存活等多种生物学过程。FGFR2β（IIIb）是FGFR2的一种亚型，主要在上皮细胞中表达，对胚胎发育和组织修复具有重要作用。 FGFR2β（IIIb）的功能与作用 FGFR2是成纤维细胞生长因子受体家族的重要成员，通过与成纤维细胞生长因子（FGF）结合，激活下游信号通路（如MAPK和PI3K-Akt通路），调节细胞的多种生物学功能。FGFR2β（IIIb）是FGFR2的一种选择性剪接亚型，主要在上皮细胞中表达，参与胚胎发育、组织修复和细胞分化。在胚胎发育过程中，FGFR2β（IIIb）通过调节细胞增殖和迁移，促进器官形成和组织分化。此外，FGFR2β（IIIb）的异常激活与多种疾病相关，包括某些癌症的发生和发展。

它具有高度的生物活性和稳定性，使其成为研究细胞生长和组织修复机制的重要工具。

在免疫学研究中，CD5分子作为T细胞和B细胞表面的重要共调节分子，对于理解免疫细胞的激活、增殖和功能调控具有重要意义。Recombinant Rhesus Macaque CD5 Protein, His-Avi Tag（重组恒河猴CD5蛋白，带His-Avi标签）的出现，为深入研究CD5的功能及其在免疫反应中的作用提供了强大的技术支持。 CD5是一种共抑制分子，广泛表达于T细胞和B细胞表面。它通过与配体结合，传递抑制性信号，调节免疫细胞的活化程度，从而在免疫反应的精细调控中发挥重要作用。在T细胞中，CD5能够抑制T细胞受体（TCR）介导的过度激活，防止免疫反应失控；在B细胞中，CD5则参与调节B细胞的增殖和抗体分泌。因此，CD5在维持免疫系统稳态和避免自身免疫反应中扮演着关键角色。 重组恒河猴CD5蛋白的开发，借助了基因工程技术，通过在蛋白序列中引入His-Avi标签，实现了高效表达、纯化以及后续的多功能应用。His标签便于蛋白的纯化和固定，而Avi标签则可用于生物素标记，进一步拓展了该蛋白在生物化学和细胞生物学研究中的应用范围。

在感染性炎症中，IL-8（77aa）能够快速响应病原体入侵，动员中性粒细胞到达感染部位，吞噬和杀灭病

重组生物素化人E-选择素蛋白（Recombinant Biotinylated Human E-Selectin Protein）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于炎症反应、免疫细胞相互作用以及相关疾病机制的研究中。E-选择素（内皮选择素）是一种黏附分子，主要表达于内皮细胞表面，参与白细胞的滚动和黏附过程，是炎症反应的重要调节因子。 E-选择素的功能与作用 E-选择素是选择素家族的一员，主要在炎症部位的内皮细胞上表达。它通过识别和结合白细胞表面的糖蛋白或糖脂，介导白细胞在炎症部位的滚动和黏附。这一过程是白细胞迁移到炎症部位并发挥免疫功能的初始步骤。E-选择素的表达受促炎细胞因子（如TNF-α和IL-1β）的诱导，其水平与炎症反应的强度密切相关。在多种炎症性疾病（如动脉粥样硬化、类风湿性关节炎和炎症性肠病）中，E-选择素的异常表达与疾病进展密切相关。 重组生物素化E-选择素蛋白的优势 重组生物素化人E-选择素蛋白通过生物工程技术生产，融合了生物素标签。

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