突孢毛壳SHMCCD63996-裸胞壳属-双孢蘑菇SHMCCD69889

它参与的信号通路对于细胞的生长、分化、迁移以及细胞间相互作用至关重要。

重组食蟹猴 Syndecan-1 蛋白（His 标签）是一种重要的细胞表面蛋白，在细胞外基质的形成、细胞信号传导和组织修复中发挥着关键作用。Syndecan-1 属于糖胺聚糖硫酸软骨素蛋白家族，通过其糖胺聚糖链与多种细胞外基质成分和生长因子相互作用，调节细胞的行为和功能。 Syndecan-1 主要表达在上皮细胞、成纤维细胞和某些免疫细胞表面。它通过与细胞外基质成分（如纤维连接蛋白、层粘连蛋白）和生长因子（如 FGF、HGF）相互作用，调节细胞的黏附、迁移、增殖和分化。例如，在伤口愈合过程中，Syndecan-1 通过与纤维连接蛋白结合，促进细胞的黏附和迁移，加速伤口的闭合和组织的修复。 重组技术的应用使得重组食蟹猴 Syndecan-1 蛋白（His 标签）的生产成为可能。His 标签的添加不仅便于蛋白的纯化和检测，还为后续的功能研究提供了便利。通过金属离子亲和层析等技术，研究人员能够高效地从细胞培养上清中分离出高纯度的 Syndecan-1 蛋白，从而深入探究其在细胞外基质和细胞信号传导中的作用机制。 在疾病研究方面，Syndecan-1 的异常表达与多种疾病相关。

通过抑制FZD7的活性，可能有助于阻止肿瘤细胞的增殖和转移，为癌症治疗提供新的靶点。

MARCKS蛋白（Myristoylated Alanine-Rich C Kinase Substrate）是一种多功能的细胞骨架蛋白，广泛参与细胞信号传导、细胞骨架重塑以及细胞膜的动态调控。MARCKS肽段（151-175）是其功能核心区域，特别是其磷酸化形式，更是细胞内信号传导的关键节点。 在细胞内，MARCKS蛋白通过其富含脯氨酸的区域与多种激酶相互作用，其中蛋白激酶C（PKC）对其磷酸化修饰尤为重要。MARCKS肽段（151-175）的磷酸化状态直接影响其与细胞膜磷脂的结合能力。当该肽段被磷酸化时，它能够与细胞膜上的磷脂酰丝氨酸（PS）和磷脂酰肌醇（PI）等磷脂分子结合，从而调节细胞膜的流动性和稳定性。这一过程对于细胞信号的传递、细胞形态的维持以及细胞运动的调控都至关重要。 此外，MARCKS肽段（151-175）的磷酸化还参与细胞内钙离子的调节。它能够与钙调蛋白（CaM）结合，进而影响细胞内钙离子的释放和摄取。这种调节作用在细胞的兴奋性、分泌活动以及细胞凋亡等过程中发挥着重要作用。 在病理状态下，MARCKS肽段（151-175）的异常磷酸化与多种疾病的发生发展密切相关。

IL - 37b 通过与细胞表面的受体结合，抑制多种促炎细胞因子的产生和信号传导，从而发挥抗炎作用。

Insulin alpha-chain (1-13) 是胰岛素分子中A链的前13个氨基酸片段。胰岛素是一种由胰岛β细胞分泌的多肽激素，对调节血糖水平起着至关重要的作用。Insulin alpha-chain (1-13) 在胰岛素的结构和功能中扮演着关键角色。 一、Insulin alpha-chain (1-13) 的结构与功能 胰岛素分子由A链和B链组成，其中A链包含21个氨基酸，B链包含30个氨基酸。Insulin alpha-chain (1-13) 是A链的N端部分，其氨基酸序列为FVNQHLCGSHLVE。这一片段在胰岛素的三维结构中形成一部分α螺旋，对于维持胰岛素的整体结构和功能至关重要。胰岛素通过与细胞表面的胰岛素受体结合，激活一系列信号通路，促进葡萄糖的摄取和利用，从而降低血糖水平。 二、Insulin alpha-chain (1-13) 在胰岛素生物合成中的作用 在胰岛素的生物合成过程中，Insulin alpha-chain (1-13) 是前胰岛素原的一部分。前胰岛素原经过一系列的酶切作用，最终形成成熟的胰岛素分子。

Bradykinin 的研究不仅有助于理解炎症和血管调节的机制，还为开发新型药物提供了靶点。

T3 DNA连接酶是一种ATP依赖型的双链DNA连接酶，来源于T3噬菌体。它能够催化双链DNA中相邻的5'磷酸和3'羟基之间形成磷酸二酯键，广泛应用于分子克隆和基因工程。 工作原理 T3 DNA连接酶通过ATP提供能量，连接双链DNA的黏性末端和平末端。它对A/T突出末端的连接效率高于C/G末端，尤其在高盐环境下表现出色。在反应体系中加入PEG 6000可以显著提高其对平末端的连接效率。 特点 高盐耐受性：与T4 DNA连接酶相比，T3 DNA连接酶对NaCl的耐受性更高，能够在1.0 M NaCl或KCl的条件下保持95%的活性。 高效连接：对A/T突出末端的连接效率高于C/G末端。 反应条件：最佳反应温度为25℃，反应缓冲液中通常含有ATP、MgCl₂和PEG 6000。 应用 T3 DNA连接酶广泛应用于以下领域： 分子克隆：用于黏性末端和平末端DNA片段的连接。 定点突变：通过连接特定的DNA片段实现基因突变。 高盐体系连接：适用于需要高离子浓度的实验。 RNA连接：能够连接DNA和RNA杂合双链，用于生成DNA-RNA和RNA-DNA融合链接。

它主要通过与 Galectin-9 结合，诱导一系列免疫抑制功能，从而增强免疫耐受并抑制抗肿瘤免疫。

Recombinant Human PDGFR alpha（重组人血小板衍生生长因子受体α）是研究细胞外信号转导、肿瘤基质互作及组织修复机制的核心工具。该蛋白由 HEK293 真核系统分泌表达，序列完整覆盖胞外配体结合区（aa 24-524），经 Ni²⁺-NTA 与分子筛两步纯化，SEC-MALS 显示单体纯度≥98%，内毒素<0.05 EU/µg。其天然折叠保留全部 Ig 样结构域与 N-糖基化位点，SPR 测定与 PDGF-AA 亲和力 KD=0.18 nM，亦可结合 PDGF-BB 与 -AB，验证功能与天然受体一致。功能实验中，50 ng/mL 即可在 NIH-3T3 细胞触发 ERK1/2 磷酸化峰，EC₅₀≈8 ng/mL；流式检测显示可与荧光标记配体结合，用于单细胞水平受体占有率分析。冻干粉 –80 °C 可稳定 24 个月，4 °C 复溶后 7 天活性无衰减，兼容 BLI、ELISA、微球捕获及 CAR-T 筛选，是解析成纤维细胞活化、肿瘤相关基质重塑及抗纤维化药物开发的理想试剂。

它不仅能够吸引中性粒细胞到达感染部位，还能通过激活这些细胞，增强其吞噬和杀菌能力。

重组人中肾蛋白（Recombinant Human Midkine）是一种具有多种生物学功能的分泌性蛋白，在胚胎发育、组织修复和多种疾病的发生发展中发挥着关键作用。它在细胞增殖、分化、存活以及炎症反应中表现出显著的调节功能，为相关疾病的治疗提供了新的靶点和研究方向。 中肾蛋白（Midkine）是一种约 13 kDa 的蛋白质，广泛存在于多种组织和细胞中，尤其是在胚胎发育过程中表达丰富。它通过与细胞表面的受体结合，激活多种信号通路，促进细胞的增殖和分化，维持细胞的存活。Midkine 在胚胎发育中对神经系统的形成和发育至关重要，能够支持神经干细胞的增殖和分化，促进神经再生。此外，Midkine 还在组织修复和再生中发挥重要作用，通过促进细胞的迁移和增殖，加速受损组织的修复过程。 重组人 Midkine 蛋白的制备，利用基因工程技术实现了该蛋白的高效表达和纯化，为研究人员提供了稳定、可靠的实验材料。在基础研究中，重组 Midkine 蛋白可用于深入研究其在细胞增殖、分化和组织修复中的具体机制。

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